一、简答题
简述单糖变旋的生物化学基础。［四川大学2021研］
【答案】
许多单糖新制造的溶液会发生旋光度的改动，这种表象称为变旋。变旋是因为分子的立体规划发生某种改变的成果。单糖变旋的生物化学基础是一个断定的单糖由开链变成环状规划时，羰基碳原子变成新的手性中心，致使羰基碳差向异构化，发生两个额定的立体异构体α和β。α和β异头物在水溶液中可以经过开链方法彼此改动，经必守时刻后抵达平衡。

激素作用的4种信号传递途径。［华中农业大学2015研］
【答案】
（1）膜受体经过腺苷酸环化酶途径
含氮激素和受体复合物经过gs-蛋白活化腺苷酸环化酶，催化atp出产camp，后经级联扩展作用发生相应的生理效应。
（2）钙及肌醇三磷酸作用处径
激素和受体复合物经过gplc-蛋白激活磷酸肌醇酶，催化磷脂酰肌醇4,5-二磷酸出产肌醇1,4,5-三磷酸和二酰甘油（dag），翻开细胞内部膜规划上的ca2+＋通道，dag激活酶蛋鹤发生相应的生理效应。
（3）受体酪氨酸酶途径
某些受体分子本身富含酪氨酸酶活性，激素与之联系就激活该酶活性使受体分子的酪氨酸残基磷酸化，经过一系列反应发生相应的生理效应。
（4）固醇类激素受体调度受体基因转录速度
激素穿过细胞膜与细胞质中的受体联系，进入细胞核内加大转录速度发生特别的蛋白质调度相应的生理效应。

简述根据氨基酸侧链规划的分类及特征。［上海交通大学2021研］
【答案】
20种蛋白质氨基酸在规划上的不一样取决于侧链基团r的不一样。一般根据r基团的化学规划或性质将20种氨基酸进行分类：
（1）根据侧链基团极性
①非极性氨基酸（疏水氨基酸）：8种
丙氨酸（ala）、缬氨酸（val）、亮氨酸（leu）、异亮氨酸（ile）、脯氨酸（pro）、苯丙氨酸（phe）、色氨酸（trp）和蛋氨酸（met）。
②极性氨基酸（亲水氨基酸）：
a．极性不带电荷：7种
甘氨酸（gly）、丝氨酸（ser）、苏氨酸（thr）、半胱氨酸（cys）、酪氨酸（tyr）、天冬酰胺（asn）和谷氨酰胺（gln）。
b．极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）：3种
赖氨酸（lys）、精氨酸（arg）和组氨酸（his）。
c．极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）：2种
天冬氨酸（asp）和谷氨酸（glu）。
（2）根据化学规划
①脂肪族氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。
②芳香族氨基酸：苯丙氨酸和酪氨酸。
③杂环族氨基酸：组氨酸和色氨酸。
④杂环亚氨基酸：脯氨酸。

在许多酶的活性中心均有his残基参加，请予以说明。［四川大学2015研］
【答案】
酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pk值为6.0～7.0，在生理条件下，一有些解离可以作为质子供体，一有些不解离可以作为质子受体，因而既是酸又是碱，可以作为广义酸碱一起催化反应，常参加构成酶的活性中心。

8种必需氨基酸不能在体内组成，为啥？［北京师范大学2021研］
【答案】
8种必需氨基酸为赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。经过转氨基作用组成新的氨基酸必需要有相应的中心产品，而机体的代谢进程中不能发生与8种必需氨基酸相对应的中心产品，所以必需氨基酸只能从食物中获取而不能在机体内组成。

啥是蛋白骤变性？哪些环境要素可以构成蛋白骤变性？［浙江大学2021研］
【答案】
（1）蛋白骤变性是指蛋白质在某些激烈的物理和化学要素作用下，其特定的空间构象被改动，但一级规划坚持无缺，然后致使其理化性质改动和生物活性损失的表象。
（2）蛋白骤变性的环境要素
①化学要素
强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮、去污剂等。
②物理要素
高温、紫外线或x光照耀、超声波、剧烈震动或搅拌等。

血浆脂蛋白如何分类？各有哪些首要功用？［武汉科技大学2021研］
【答案】
（1）血浆脂蛋可使用电泳法和超速离心法分类。
①因为血浆脂蛋白表面电荷量巨细不一样，在电场中，其搬场速率也不一样，以电泳法可分为：α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和乳糜微粒（cm）。
②超速离心法是根据各种脂蛋白在必定密度的介质中进行离心时，因漂浮速率不一样而进行别离的办法。从低到高调整介质密度后超速离心，可顺次将不一样密度的脂蛋白分隔。一般可将血浆脂蛋白分为乳糜微粒（cm）、极低密度脂蛋白（vldl）、低密度脂蛋白（ldl）和高密度脂蛋白（hdl）等四大类。
（2）生理功用
①cm：转运外源性甘油三酯和胆固醇；
②vldl：转运内源性甘油三酯和胆固醇；
③ldl：转运内源性胆固醇；
④hdl：逆向转运胆固醇。

天然蛋白质可以构成无规则的规划吗？［华中科技大学2021研］
【答案】
天然蛋白质可以构成无规则的规划。
天然蛋白质是指在天然界中存在的，不经过人工的任何润饰或加工的蛋白质。天然蛋白质的二级规划首要有三种根柢类型：α-螺旋、β-折叠和β-转角，其间，α-螺旋绝大大都都是右手螺旋。天然蛋白质一般具有平稳的规划和功用，在天然状况下不会构成无规则的规划。可是，天然蛋白质若变性，其分子内部的规划会被损坏，由正本有序的曲折的紧密规划变为无序的松懈的扩展状规划，此时可以构成无规则的规划。

简述蛋白质二级规划的类型及根柢规划特征。［华中农业大学2021研］
【答案】
蛋白质二级规划是指肽链中的主链凭仗氢键，有规则的弯曲折叠成沿一维方向具有周期性规划的构象。

蛋白质二级规划的类型有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规曲折。
（1）α-螺旋：肽链主链绕设想的中心轴环绕成螺旋状，一般都是右手螺旋规划，螺旋是靠链内氢键坚持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链c端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮构成氢键。在典型的右手α-螺旋规划中，半径为0.23nm，螺距为0.54nm，每一圈富含3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
（2）β-折叠：折叠片的构象是经过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间构成的氢键坚持的。
（3）β-转角：联接蛋白质分子中的二级规划（a-螺旋和β-折叠），使肽链走向改动的一种非重复多肽区，一般富含2至16个氨基酸残基。
（4）无规曲折：它泛指那些不能被归入清楚的二级规划如折叠片或螺旋的多肽区段。

简述western blotting原理进程。［浙江大学2021研］
有关试题：简述western blotting的实验原理和操作进程。［我国计量大学2021研］
【答案】
（1）western blotting的原理
western blot（蛋白免疫印迹）是指经过分析上色的方位和上色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中表达情况的信息的实验办法。其原理首要使用sds-page电泳对蛋白质样品进行别离，然后转移到固相载体（例如nc膜上），固相载体以非共价键方法吸附蛋白质，且能坚持电泳别离的多肽类型及生物学活性不变，转移后的nc膜就变成一个印迹，用于蛋白质的进一步检测。
（2）western blotting的进程
①蛋白质样品的制备：根据实验目标选择适合的蛋白获取办法制备蛋白质样品。
②sds-page：制备浓缩胶和别离胶，电泳别离蛋白质样品。
③转膜：将电泳结束的凝胶上的蛋白转移到硝酸纤维素膜（nc膜）上。
④关闭：将转移结束的nc膜在关闭液中关闭。
⑤一抗杂交：向关闭完的nc膜参加一抗溶液杂交。
⑥二抗杂交：一抗孵育结束后，清洗nc膜，然后运用二抗溶液杂交。
⑦底物显色：二抗孵育结束后，清洗nc膜，参加显色液，反应至呈现条带。